Koja je biološka uloga aminokiselina? Pokušajmo zajedno pronaći odgovor na ovo pitanje. Otkrivamo osobitosti strukture ove klase organskih tvari, njihovih kemijskih svojstava, glavnih područja primjene.
Prva otvorena aminokiselina bila je glicin. Sazvana je 1820. godine kiselom hidrolizom želatine. Dešifriranje aminokiselinskog sastava proteinskih molekula bilo je moguće samo do sredine prošlog stoljeća, tada je otkrivena aminokiselina - treonin.
Trenutno postoje informacije o 300 aminokiselina, koje obavljaju različite funkcije u tijelu.
Koja je glavna biološka uloga aminokiselina? Dvadeset ih se smatra standardnim (proteinogenim), jer su dio glavnih molekula proteina.
Ovi spojevi su dio određenih proteina. Oksiprilin je osnova kolagena, elastin je formiran od desmosina.
Oni mogu biti međuproizvodi u metaboličkim procesima. Ova funkcija izvodi citrulin, ornitin.
Biološka funkcija aminokiselina također se sastoji u sintezi nukleotida, poliamida. Lanac ugljika ovih spojeva koristi se za dobivanje drugih organskih tvari:
Biološka uloga aminokiselina jemogućnost njihova korištenja za definiranje funkcionalnih skupina. Cistein se koristi kada se detektira sulfatna skupina. Aspartat se koristi za detekciju amino skupine.
Kako točno imenovati aminokiseline? Struktura, klasifikacija i biološka uloga tih spojeva smatraju se čak i tijekom školskog programa.
Amino kiseline su derivati karboksilnih kiselina, u kojima je jedan atom vodika zamijenjen amino skupinom.
Ovisno o lokaciji ove funkcionalnostiskupine, jedan spoj može imati nekoliko izomera. Kemisti koriste istodobno tri različite nomenklature: racionalno, trivijalno, sustavno.
Trivijalna imena tih spojeva su povezana sizvor iz kojeg su dodijeljeni. Serin je uključen u fibroin svilu, glutamin se nalazi u glutenu biljaka žitarica. Cistin je prisutan u kamenu mokraćnog mjehura.
Racionalno ime povezano je s derivatomkarboksilna kiselina i skraćena oznaka se koristi za označavanje sekvencije aminokiselina u proteinskoj molekuli. U biokemiji se koriste skraćeni i trivijalni nazivi tih spojeva.
Da bismo razumjeli biološku ulogu aminokiselina i njihovu upotrebu, posavjetujmo se detaljnije o vrstama klasifikacije tih organskih spojeva.
Trenutno se koriste više vrsta klasifikacije:
Prema strukturi radikala u organskoj kemiji se izdvajaju različite vrste aminokiselina.
Alifatični spojevi mogu sadržavati jednu karboksilnu i amino skupinu, u tom slučaju oni su monoaminokarbonni spojevi.
U prisutnosti dva COOH i jedne amino skupine, tvari se nazivaju monoamino dikarboksilne supstance.
Također, izolirani su diaminomonokarboksilni i diaminodikarboksilni oblici aminokiselina.
Cikličke vrste razlikuju se ne samo po broju ciklusa već i njihovom kvalitativnom sastavu.
Prema Lenjinu, aminokiseline su podijeljene u četiri skupine prema svojstvima interakcije ugljikovodičnog radikala s vodom:
Ovisno o sposobnosti sinteze aminokiselina u ljudskom tijelu, lučiti bitnu (akt s hranom) i izmjenjivim tipa.
Brojni znanstveni pokusi pokazali su biološku ulogu alfa-aminokiselina.
Koje su karakteristike aminokiselina? Nomenklatura, svojstva, biološka uloga ovih spojeva nudi se diplomanata škola na jedinstvenom državnom ispitivanju u kemiji. Ove organske kiseline su visoko topljive u vodi, imaju visoku točku topljenja.
Njihova optička aktivnost objašnjava se prisutnošću molekula asimetričnog ugljikovog atoma (osim samog glicina). Zato su otkriveni L- i D-stereoizomeri aminokiselina.
Izomeri L-serije nalaze se u životinjskim bjelančevinama. Vrijednost vodikovog indeksa za ove spojeve je u rasponu od 5,5-7.
Razmotrimo više aminokiselina. Mora biti poznata struktura, kemijska svojstva, biološka uloga tih organskih tvari.
Specifičnost kemijskih svojstava aminokiselina leži u njihovoj dvojnosti. Uzrok amfoternosti je prisutnost dvije funkcionalne skupine u ovim organskim kiselinama.
Prisutnost karboksilne skupine COOH dobiva se odti spojevi su kiseli. Oni lako mogu stupiti u interakciju s aktivnim metalima, bazičnim oksidima, alkalijama. Također, kiselost svojstava ovih organskih spojeva očituje se u reakciji esterifikacije (sa esterima oblikuju estere).
Amino kiseline također mogu ući u kemijuinterakciju s solima nastalim slabim mineralnim kiselinama. Kao primjer takve reakcije, može se razmotriti interakcija aminokiselina s bikarbonatima i karbonatima.
Glavna svojstva ove klase su sposobnost aminokiselina da reagiraju s drugim kiselinama na amino skupini. U tom slučaju nastaju soli.
Biološka uloga dekarboksilacije aminokiselina je stvaranje neutralnog medija koji je apsolutno siguran za živi organizam.
Ninhidrinska reakcija omogućuje detekciju uotopina aminokiselina. Suština je u tome reakcija bezbojna otopina ninhidrinom u interakciji s aminokiselinom kondenziraju u obliku dimera preko atoma dušika koji je očišćen od odgovarajuće aminokiseline.
Rezultirajući pigment ima crveno-filielitsku nijansu, osim toga, dekarboksilacija aminokiseline rezultira stvaranjem specifičnog aldehida i ugljičnog monoksida (4).
To je ninhidrinska reakcija koja se koristibiolozi u analizi primarne strukture proteinskih molekula. Intenzitetom boje moguće je detektirati kvantitativni sadržaj aminokiselina u početnoj otopini, pa je takva analiza prikladna za određivanje koncentracije aminokiselina.
U aminokiselinama, uz karboksilne i amino skupine, mogu biti prisutne dodatne funkcionalne skupine. Za njihovo odlučivanje u istraživačkim laboratorijima provode kvalitativne reakcije.
Arginin se može detektirati u smjesi izvršavanjem kvalitativne Sakaguchi reakcije (na gvanidinskoj skupini). Cistein se može odrediti metodom Fole, koja je specifična za SH skupinu.
Reakcija nitriranja (reakcija ksantoproteina)omogućuje potvrdu prisutnosti aromatske aminokiseline u smjesi. Millonova reakcija je dizajnirana da identificira hidroksilnu skupinu u aromatskom prstenu tirozina.
Koje su karakteristike aminokiselina koje sadrže sumpor? Njihova biološka uloga povezana je s formiranjem peptidnih molekula. Kada nekoliko molekula aminokiselina međusobno djeluje, molekule vode cijepaju se, a aminokiselinski ostaci tvore peptide pomoću peptidnih (amidnih) veza.
Broj nastanka aminokiselinskih ostatakapolipeptida, značajno varira. Ti peptidi koji sadrže najviše 10 aminokiselinskih ostataka nazivaju se oligopeptidi. Ime rezultirajućeg spoja često je indicirano brojem aminokiselinskih ostataka.
Ako tvar sadrži više od desetaminokiselinski ostaci, spojevi se nazivaju polipeptidi. Za one spojeve koji sadrže više od pedeset aminokiselinskih ostataka, proizvod njihove sinteze zove se protein.
Dakle, hormon glukagona, koji sadrži 29aminokiseline, biolozi nazivaju hormonom. Ostaci aminokiselina smatraju se monomeri početnih organskih kiselina iz kojih nastaju proteinski spojevi.
Aminokiselinski ostatak koji se snima na lijevoj strani, ima amino skupinu, pod nazivom N-terminalni fragment koji ima karboksilnu skupinu, u skladu s C-kraja, obično piše na desno.
Pri imenovanju rezultirajućeg polipeptidaupotrijebite skraćene nazive aminokiselina iz kojih se formira. Na primjer, ako je interakcija je sudjelovalo glicin, serin, alanin, izvedeni tripeptid će pročitati glitsilserilalanin.
Glicin (aminooctene kiseline) je donator atoma fragmenata koji su potrebni za tvorbu hemoglobina, pirol, kolin, nukleotida, kao i za sintezu kreatina.
Serin je prisutan u aktivnim centrima enzima. Ova aminokiselina je potrebna za sintezu fosfoproteina (kazein prirodnog mlijeka).
Za formiranje je potrebna glukozna kiselinasekundarna, tercijarna struktura proteinske molekule. U ovom spoju postoji najaktivnije aktivna skupina, stoga tvar lako ulazi u redoksne procese, veže teške metale u obliku netopljivih spojeva. On obavlja funkciju donatora sulfatne skupine koja je potrebna za sintezu tvari koje sadrže sumpor.
Amino kiseline su amfoterni organskispojevi koji imaju bitno biološko značenje. To su aminokiselinski ostaci u sintezi koji tvore sekvencu koja je primarna struktura proteinske molekule. Ovisno o tome kako se točno grade fragmenti amino kiselina, sintetizira se protein specifičan za svaki živi organizam.
</ p>
